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Los motivos de interacción con SUMO (SIMs) reconocen a las proteínas modificadas por SUMO, dando lugar a una serie de respuestas celulares. En esta investigación, los SIMs se utilizaron para construir trampas de SUMO para capturar proteínas endógenas SUMOiladas. Estos pequeños péptidos son motivos transferibles que conservan su capacidad de unión a SUMO cuando se fusionan con la proteína portadora heteróloga GST, según nuestros hallazgos. Los Sims están dispuestos en tándem para aumentar la capacidad de unión de las trampas SUMO, lo que les permite interactuar con las cadenas de poliSUMO pero no con las de poli-Ubiquitina. In vitro e in vivo, demostramos que este dispositivo de captura de SUMO purifica proteínas SUMOiladas, incluyendo IB, PTEN, PML y p53. Estas características pueden utilizarse para examinar las numerosas e importantes funciones reguladas por la SUMOilación de proteínas.
Capítulo cuatro – SUMO y su papel en las enfermedades humanas. Volumen 288, 167-183. Sarge, K. D., y Park-Sarge, O.-K. (2011).
M. S. Rodríguez, C. Dargemont y R. T. Hay. Para conjugar SUMO-1 in vivo, son necesarios tanto un motivo de modificación consenso como la orientación nuclear. The Journal of Biological Chemistry, vol. 276, no. 12654, pp. 12654-9. (2001). CAS (Servicio de evaluación de víctimas

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El uso de moléculas marcadas para capturar proteínas modificadas representa alrededor del 80% del conocimiento disponible sobre los proteomas de diferentes UbLs. Esto significa que las líneas celulares estables que expresan las formas etiquetadas de UbLs deben ser transfectadas transitoriamente o contaminadas. El uso de diferentes etiquetas pondrá en peligro la creación de cadenas únicas. En el mejor de los casos, deben formarse líneas celulares que expresen de forma estable estas moléculas marcadas, independientemente de este aspecto controvertido. Para investigar tejidos u órganos, se pueden producir modelos animales transgénicos. Sin embargo, esta técnica no puede utilizarse para realizar estudios en humanos. Por ello, hemos concentrado nuestra atención en el diseño de recursos que puedan ayudarnos a afrontar estos retos tecnológicos y éticos.
Nuestras tecnologías basadas en la afinidad, como las trampas de ubiquitina o SUMO, han surgido como formas prometedoras de clasificar las proteínas modificadas por UbL mediante espectrometría de masas (TUBE y SUBE).
Los UBD pueden utilizarse en la purificación por afinidad de proteínas ubiquitladas debido a su especificidad para las cadenas de poliubiquitina. En los primeros intentos se utilizaron proteínas de unión a ubiquitina de longitud completa. La multimerización de UBDs derivadas de diferentes proteínas, como las entidades de unión a ubiquitina repetidas en tándem (TUBE), fue un avance importante (Hjerpe et al).